Презентация по биологии на тему ферменты. Презентация на тему: «Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов. Способность ферментов к регуляции

Слайд 2

Что такое ферменты?

ФЕРМЕ́НТЫ (от лат. «fermentum» - брожение, закваска), энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов. Их называют также биокатализаторами по аналогии с катализаторами в химии. Каждый вид ферментов катализирует превращение определенных веществ (субстратов), иногда лишь единственного вещества в единственном направлении. Поэтому многочисленные биохимические реакции в клетках осуществляет огромное число различных ферментов.

Слайд 3

История открытия ферментов

Процессы, протекающие при участии ферментов, известны человеку с глубокой древности, ведь в основе приготовления хлеба, сыра, вина и уксуса лежат ферментативные процессы. Но только в 1833 году впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы (ныне этот фермент называется амилазой). В конце 19 в. было доказано, что сок, получаемый при растирании дрожжевых клеток, содержит сложную смесь ферментов, обеспечивающих процесс спиртового брожения. С этого времени началось интенсивное изучение ферментов - их строения и механизма действия.

Слайд 4

Роль ферментов в организме

Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ и в реализации генетической информации. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря им. Ферменты - это «рабочая сила», которая выстраивает ваш организм подобно тому, как строители строят дома. У вас могут быть все необходимые строительные материалы, но чтобы построить дом, вам будут нужны рабочие, которыми они и являются.

Слайд 5

Ферментов, работающих в организме, множество. Каждый из них имеет свое назначение. Протеаза - фермент переваривания белка, липаза переваривает жиры; амилаза переваривает углеводы и целлюлаза - переваривает клетчатку.

Слайд 6

Где наш организм берёт ферменты?

Определённый ферментный потенциал мы наследуем при рождении. Этот ограниченный запас рассчитан на всю жизнь. Чем быстрее вы израсходуете энергию ферментов, тем быстрее вы «выдохнетесь». Вы живёте так долго, пока ваш организм обладает факторами ферментной активности, из которых он производит новые ферменты. Когда вы достигаете такого момента, когда ваш организм больше не способен производить ферменты, ваша жизнь заканчивается. Для людей основным источником «дополнительных» ферментов является пища. Она должна содержать их «определенный набор». Если ферменты присутствуют в еде, то они сами осуществляют значительную часть работ по перевариванию пищи. Но если вы едите пищу, прошедшую термическую обработку, лишённую ферментов, организм вынужден сам производить ферменты для переваривания. Это намного уменьшает ограниченный ферментный потенциал.

Слайд 7

Сегодня известно, что раковые клетки защищены белковой оболочкой, которая мешает иммунной системе их распознать. Удалить эту оболочку могут только ферменты, разоблачая, таким образом, злокачественные клетки. Вот почему онкологическим больным в их диете ограничивают мясо или исключают его вовсе: этим самым сберегают ферменты, уходящие на расщепление мяса, дают им возможность участвовать в разоблачении раковых клеток Так что, если вы едите что-то вареное, а мясо всегда подвергаете тепловой или иной обработке, то обязательно ешьте вместе с вареным продуктом в 3 раза больше сырых овощей.

Слайд 8

Ферменты постоянно работают в организме: без них не совершается ни один процесс. Они расщепляют пищу на клеточном уровне, создают из белков мышцы, выделяют из легких углекислый газ, поддерживают работу иммунной системы в ее борьбе с инфекцией, повышают уровень выносливости организма, помогают пищеварительной системе правильно функционировать. Кроме всего перечисленного, ферменты: - уничтожают и выводят из организма различные жиры; - предупреждают хроническое течение болезни; - сохраняют нам молодость и помогают хорошо выглядеть; - усиливают энергию и выносливость; - препятствуют гормональному дисбалансу в организме.

Слайд 9

Каталитические свойства ферментов

Ферменты - самые активные среди всех известных катализаторов. Большинство реакций в клетке протекает в миллионы и миллиарды раз быстрее, чем если бы они протекали в отсутствие ферментов. Так, одна молекула фермента каталазы способна за секунду превратить в воду и кислород до 10 тыс. молекул токсичной для клеток перекиси водорода, образующейся при окислении различных соединений. Каталитические свойства ферментов обусловлены их способностью существенно уменьшать энергию активации вступающих в реакцию соединений, то есть в присутствии ферментов требуется меньше энергии для «запуска» данной реакции.

Слайд 10

Условия действия ферментов

Все реакции с участием ферментов протекают, в основном, в нейтральной, слабощелочной или слабокислой среде. Однако максимальная активность каждого отдельного фермента проявляется при строго определенных значениях pH. Для действия большинства ферментов теплокровных животных наиболее благоприятной температурой является 37-40oС.

Слайд 11

У растений при температуре ниже 0o С действие ферментов полностью не прекращается, хотя жизнедеятельность растений при этом резко снижается. Ферментативные процессы, как правило, не могут протекать при температуре выше 70o С, так как ферменты, как и всякие белки подвержены тепловой денатурации (разрушению структуры).

Слайд 12

Химическая природа ферментов

Все ферменты - это белки с молекулярной массой от 15 000 до нескольких миллионов Да. Все ферменты - белки, но не все белки - ферменты. По химическому строению их различают на простые и сложные (имеют небелковую часть или простетическую группу). Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

Слайд 13

В процессе катализа реакции в контакт с субстратом вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который называется активным центром. Эта зона молекулы не состоит из последовательности аминокислот, а формируется при скручивании белковой молекулы в третичную структуру. Отдельные участки аминокислот сближаются между собой, образуя определенную конфигурацию активного центра. Помимо активного центра ряд ферментов снабжен регуляторным (аллостерическим) центром. С этой зоной фермента взаимодействуют вещества, влияющие на его каталитическую активность.

Слайд 14

Размеры ферментов и их строение

Молекулярная масса ферментов, как и всех остальных белков, лежит в пределах 10 тыс. - 1 млн. (но может быть и больше). Они могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей и могут быть представлены сложными белками. В состав последних наряду с белковым компонентом (апоферментом) входят низкомолекулярные соединения - коферменты (кофакторы, коэнзимы), в том числе ионы металлов, нуклеотиды, витамины и их производные. Некоторые ферменты образуются в форме неактивных предшественников (проферментов) и становятся активными после тех или иных изменений в структуре молекулы, например, после отщепления от нее небольшого фрагмента. Многие ферменты образуют так называемые ферментные комплексы. Такие комплексы, например, встроены в мембраны клеток или клеточных органелл и участвуют в транспорте веществ.

Слайд 15

Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов

Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента (нередко и избыточная активность) у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма. Так, передаваемое по наследству заболевание детей - галактоземия (приводит к умственной отсталости) - развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу.

Слайд 16

Причиной другого наследственного заболевания - фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин. Определение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.

Слайд 17

Использование ферментов человеком

Так как ферменты сохраняют свои свойства и вне организма, их успешно используют в различных отраслях промышленности. Например, протеолитический фермент папайи (из сока папайи) - в пивоварении, для смягчения мяса; пепсин - при производстве «готовых» каш и как лекарственный препарат; трипсин - при производстве продуктов для детского питания; реннин (сычужный фермент из желудка теленка) - в сыроварении. Каталаза широко применяется в пищевой и резиновой промышленности, а расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы - для осветления фруктовых соков

Посмотреть все слайды

История открытия

Впервые ферменты были открыты русским химиком К.С.Кирхгофом в 1814 году.

Русский физиолог И.П.Павлов

назвал ферменты

«Носителями жизни».

ОПРЕДИЛЕНИЕ:

Ферменты или энзимы- это органические катализаторы белковой природы, которые ускоряют реакции, необходимые для функционирования организмов. На данный момент известно 2000 ферментов.

Классификация ферментов

Классы ферментов

Катализируемая реакция

Перенос атомов(н)или электронов от одного в-ва к другому.

Дегидродегеназа,оксидаза.

Оксидоредуктазы

Тансмираза,кин.аза

П еренос определенной группы атомов(метильной,ацильной,фосфатной,амино)от одного в-ва к другому.

Трансферазы

Р еакции гидролиза

Липаза,амилаза,пептидаза.

Гидролазы

Изомеразы

Изомераза,мутаза.

Внутримолекулярная перестройка.

Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов.(разрываются связи С-С,С-N,C-О,илиС-N

Декарбоксилаза,фумараза,альдолаза

СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ:

Селективность
Эффективность
Зависимость от температуры
Зависимость от среды раствора

Селективность ферментов:

Селективность (избирательность) -это свойство ферментов ускорять только одну или группу однотипных реакции.
Селективность позволяет организму быстро и точно выполнить четкую программу синтеза веществ.

Эффективность ферментов:

Эффективность-свойство ускорения реакции. Скорость некоторых ферментативных реакции может быть в 10 15 раз больше скорости реакции, протекающей в их отсутствие ……

Пример: 2Н 2 О 2 каталаза 2Н 2 О+О 2

Эффективность

зависит от

Температуры (наибольшая при t 37 º )

Среды раствора (от рН) пепсин (рН – от 1,5 до 2) (0,9-2,0) слюна (рН –6,8)) (5,6-7,9) желчь (рН – 6,8) (5,6-8,0) кровь плазма (рН – 7,4) (7,25-7,44) пот (рН – 7,4) (4,2-7,8) отклонение – причина заболеваний

Простые

Сложные

Белковый

компонент

Белковый

компонент

небелковая

часть

кофермент

Принцип действия ферментов

Фермент и субстрат должны подходить

друг к другу «как ключ к замку»

Субстрат- вещество

на которое действует

фермент

Действие каталазы (пероксидазы) сырого мяса

В ПРОБИРКУ ПОМЕСТИЛИ

ВОДОРОДА,ВСЕ МЯСО

ПОКРЫЛОСЬ ПУЗЫРЬКАМИ

ГАЗА (О 2). (ПРОВЕРИЛИ ЭТО С ПОМОЩЬЮ

ТЛЕЮЩЕЙ ЛУЧИНКИ, ОНА РАЗГОРЕЛАСЬ.)

Действие каталазы (пероксидазы) клубня картофеля

РАСТЕРТЫЙ КАРТОФЕЛЬ СМЕШАЛИ С МЕЛКИМ ЧИСТЫМ ПЕСКОМ И ДОБАВИЛИ ПЕРЕКИСЬ ВОДОРОДА,ПРОИЗОШЛА БЫСТРАЯ Р-Я, ВЫДЕЛИЛИСЬ ПУЗЫРЬКИ ГАЗА (О 2) . РЕАКЦИЯ ПРОИЗОШЛА ОЧЕНЬ БЫСТРО, Т.К АКТИВНОСТЬ РАЗМЕЛЬЧЕНОЙ ТКАНИ КАРТОФЕЛЯ ОЧЕНЬ ВЕЛИКА.

Действие каталазы (пероксидазы) клеток зеленого листа

В ПРОБИРКУ ПОМЕСТИЛИ КЛЕТКИ ЗЕЛЕНОГО ЛИСТА И ДОБАВИЛИ ПЕРОКСИДАЗУ,В ПРОБИРКЕ ОБРАЗОВАЛСЯ ГАЗ КИСЛОРОД.

ГАЗ КИСЛОРОД ПОДНЯЛ КЛЕТКИ ЗЕЛЕНОГО

ЛИСТА НАД РАСТВОРОМ.

ДЛЯ ТОГО,ЧТОБЫ ПРОВЕРИТЬ,ЧТО ВЫДЕЛИЛСЯ

ГАЗ КИСЛОРОД ПОДНЕСЕМ ТЛЕЮЩУЮ ЛУЧИНКУ

К ПРОБИРКЕ ОНА НАЧНЕТ РАЗГОРАТЬСЯ

(Т.К КИСЛОРОД ПОДДЕРЖИВАЕТ ГОРЕНИЕ).

Действие дегидрогеназы коровьего молока на краситель

КАПЕЛЬ МЕТИЛОВОГО СИНЕГО И

15 КАПЕЛЬ 0,5 %-ГО Р-РА ФОРМАЛЬДЕГИДА.

КРАСИТЕЛЬ

ПОСТЕПЕННО ОБЕСЦВЕЧИВАЕТСЯ.ЭТО

ПРОИСХОДИТ ПОТОМУ,ЧТО К ЕГО

МОЛЕКУЛЕ ПРИСОЕДИНЯЕТСЯ ВОДОРОД,

ОТОБРАННЫЙ У

ФОРМАЛЬДЕГИДА ПРИ УЧАСТИИ

ФЕПМЕНТА ДЕГИДРОГЕНАЗЫ,

КОТОРЫЙ СОДЕРЖИТСЯ В КОРОВЬЕМ МОЛОКЕ.

Практическое применение

Пивоваренная

Текстильная

Осахаривание содержащегося

в солоде крахмала

Хлебопекарная

Удаление крахмала,наносимого на

нити во время шлихтования

Хлеб лучше подрумянивается и дольше не черствеет

Протеазы(расщепляют белки)

Пивоваренная

Этапы процесса пивоварения, регулирующие качество пены

фармацевтическая

Умягче-ние мяса

Добавки к зубным пастам для удаления зубного налета

Смывание желатина

с использованной

пленки для того,

чтобы извлечь

находящееся в нем

Пищевая - производство продуктов для детского питания

Сыроварение - свертывание молока

(получение сгустка казеина)

Фармацевтическая

Производство «готовых» каш

Препараты,способствующие пищеварению(в дополнение к обычному действию пепсина в желудке)

Каталаза

Удаление пероксида водорода

Резиновая

Получение(из пероксида водорода)кислорода,необходимо-го для превращения латекса в губчатую резину

Бактериальные протеазы

Стирка белья

Кожевенная

Стиральные порошки с ферментными добавками

Текстильная

Отделение волоса-способ,при котором не повреждаются ни волос, ни шкура

Извлечение шерсти из обрывков овечьих шкур

Получение

белковых гидролизатов(для производства кормов)

1. Ферментами называются:

а) низкомолекулярные органические соединения, необходимые для осуществления процессов, протекающих в организме, б) природные катализаторы белковой природы, ускоряющие биохимические процессы,

в)биологически активные вещества, которые вырабатываются железами внутренней секреции и регулируют деятельность органов и тканей живого организма,

г)биологически активные вещества, угнетающие жизнедеятельность болезнетворных микроорганизмов.

2. Соотнесите:

природа катализатора : 1) органический, 2) неорганический ;

характерное свойство : а)высокая селективность,

б)небольшая относительная молекулярная масса, в) белковая природа, г) высокая эффективность.

3. Активность фермента зависит от:

а) температуры, б) кислотности среды, в) присутствия кофермента,

г) все предыдущие ответы верны.

Ферменты - катализаторы и для них характерны все принципы катализа, но ферменты обладают и рядом уникальных свойств, которые их отличают от неорганических катализаторов. Это отличие объясняется белковой природой фермента.

Сказ о дележе наследства

Умирал старый араб. Все его богатство состояло из 17 прекрасных белых верблюдов. Он собрал своих сыновей и объявил им свою последнюю волю: «Мой старший сын, опора семьи, должен получить после моей смерти половину верблюдов. Среднему сыну я завещаю треть всех верблюдов. Но и мой младший, любимый сын должен получить свою долю - одну девятую часть стада». Сказав это, старый араб умер. Похоронив отца, три брата стали делить верблюдов. Но исполнить волю отца они не смогли: невозможно было разделить 17 верблюдов ни пополам, ни на три части, ни на девять частей. Но тут через пустыню проходил дервиш. Бедный, как все ученые, он вел с собой черного облезлого верблюда, нагруженного книгами. Братья обратились к нему за помощью. И дервиш сказал: «Выполнить волю вашего отца очень просто. Я дарю вам моего верблюда, а вы попробуйте разделить наследство». У братьев оказалось 18 верблюдов, и все разрешилось. Старший сын получил половину верблюдов – 9, средний – треть стада – 6 и младший сын получил свою долю – двух верблюдов. Но 9, 6 и 2 дают 17, и после дележа оказался лишний верблюд - старый облезлый верблюд ученого. И дервиш сказал: «Отдайте мне назад моего верблюда за то, что я помог разделить вам наследство, а то мне придется самому тащить книги через пустыню». Вот этот черный верблюд и подобен ферменту. Он сделал возможным такой процесс, который без него был бы немыслим, а сам остался без изменений. Это действительно основное свойство ферментов, да и вообще всякого катализатора. Ферменты – это прежде всего катализаторы.

Описание презентации по отдельным слайдам:

1 слайд

Описание слайда:

Презентация преподавателя химии ГБПОУ «КМТ» Залиевой Н.М Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов.

2 слайд

Описание слайда:

ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum - брожение, закваска) – это энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов. Наука о ферментах называется энзимологией.

3 слайд

Описание слайда:

Термин «фермент» был предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения. История изучения

4 слайд

Описание слайда:

В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой (ферментом), находящейся в дрожжевых клетках, причём он считал, что эти «силы» неотделимы от структуры живой клетки дрожжей. История изучения

5 слайд

Описание слайда:

Юстас Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов. Луи Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. История изучения В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения.

6 слайд

Описание слайда:

История изучения Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Эдуардом Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение. В 1907 г. Бухнеру была присуждена Нобелевская премия по химии «за проведенную им научно-исследовательскую работу по биологической химии и открытие внеклеточной ферментации». В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.

7 слайд

Описание слайда:

Впервые ферменты выделили в кристалитической форме в 1926 году Джеймс Бетчеллер Самнер и Джон Говард Нортроп. В 1946 году им была присуждена Нобелевская премия. История изучения Джеймс Бетчеллер Самнер Джон Говард Нортроп.

8 слайд

Описание слайда:

В 1961 году предложена комиссией международного биохимического союза систематическая номенклатура ферментов. Ферменты подразделили на 6 групп в соответствии с типом реакции, которую они катализируют. Рабочее название складывалось из названия субстрата, типа каталитической реакции и окончания –аза. Пример: лактан+дегидрогенизация+аза=лактатдегидрогеназа Известным ферментам оставлены прежние названия пепсин,трипсин. Классификация ферментов

9 слайд

Описание слайда:

Классификация ферментов Классы ферментов Катализируемая реакция Примеры ферментов или их групп Оксидоредуктазы Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому. Дегидрогеназа, оксидаза Трансферазы Перенос определенной группы атомов -метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы-одного вещества к другому Трансаминаза, киназа Гидролазы Реакции гидролиза Липаза, амилаза, пептидаза Лиазы Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С,C-N,C-O илиC-S Декарбоксилаза, фумараза, альдолаза Изомеразы Внутримолекулярная перестройка Изомераза, мутаза Лигазы Соединение двух молекул в результате образования новых связей, сопряженное с распадом АТФ Синтетаза

10 слайд

Описание слайда:

Обычно ферменты выделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.). Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии. Получение ферментов.

11 слайд

Описание слайда:

Строение ферментов Ферменты Простые - протеины Сложные - протеиды небелковая часть или простетическая группа - кофермент Белковая часть носит название – апофермент Белковая часть носит название – апофермент

12 слайд

Описание слайда:

Строение ферментов Коферменты можно рассматривать как составную часть молекулы фермента. Это органические вещества, среди которых различают: нуклеотиды (АТФ, УМФ, и пр), витамины или их производные (ТДФ – из тиамина (В1), ФМН – из рибофлавина (В2), коэнзим А – из пантотеновой кислоты (В3), НАД и пр) и тетрапиррольные коферменты – гемы. Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

13 слайд

Описание слайда:

Ферменты имеют 2 центра: Активный центр и Аллостерический центр. Строение ферментов Активный центр (АЦФ) – это относительно небольшой участок, расположенный на поверхности молекулы фермента, который непосредственно участвует в катализе. Состоит из уникального сочетания аминокислотных остатков, обеспечивает связь с субстратом и его дальнейшее превращение. В АЦФ различают: Субстратсвязывающий центр – участок, который отвечает за комплиментарное связывание субстрата и образование фермент – субстратного комплекса. Каталитический центр – непосредственно участвуют в химические реакции с субстратом.

14 слайд

Описание слайда:

Аллостерический центр - комбинация аминокислотных остатков на поверхности фермента, с которым связываются низкомолекулярные соединения (эффекторы), молекулы которых отличаются от субстратов. Присоединение эффектора изменяет третичную структуру и соответственно и конфигурацию АЦФ, вызывая тем самым снижение (ингибиторы) или повышение (активаторы) активности. Ферменты, которые подвергались воздействию эффекторов называются аллостерическими. Строение ферментов

15 слайд

Описание слайда:

Строение ферментов Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат

16 слайд

Описание слайда:

Субстрат- вещество на которое действует фермент Фермент и субстрат должны подходить друг к другу «как ключ к замку» Принцип действия ферментов

17 слайд

Описание слайда:

18 слайд

Описание слайда:

Акт катализа складывается из трех последовательных этапов. 1. Образование фермент-субстратного комплекса при взаимодействии через активный центр. 2. Связывание субстрата происходит в нескольких точках активного центра, что приводит к изменению структуры субстрата, его деформации за счет изменения энергии связей в молекуле. Это вторая стадия и называется она активацией субстрата. При этом происходит определенная химическая модификация субстрата и превращение его в новый продукт или продукты. 3. В результате такого превращения новое вещество (продукт) утрачивает способность удерживаться в активном центре фермента и фермент-субстратный, вернее уже фермент-продуктный комплекс диссоциирует (распадается). Виды каталитических реакций: А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б А+Б +Е = АЕ+Б = АБЕ = АБ + Е АБ+Е = АБЕ = А+Б+Е, где Е - энзим, А и Б - субстраты, либо продукты реакции. Механизм действия ферментов

19 слайд

Описание слайда:

20 слайд

Описание слайда:

Ферменты обладают свойствами белков, но имеют и особенности: 1. Зависимость от РН 2. Зависимость от температуры 3. Высокая специфичность действия 4. Способностью к регуляции – т.е. могут подвергаться влиянию активаторов или ингибиторов Ферменты или энзимы обозначают буквой Е

21 слайд

Описание слайда:

Оптимум рН для большинства энзимов 6,0-8,0. Это значение рН при котором фермент проявляет максимальную активность. Ионы водорода могут изменять степень ионизации субстрата, продукта и фермента. Оптимум температуры для большинства энзимов 38-40С, при 41-42С происходит тепловая денатурация. При повышение t на 10С, скорость ферментативной реакции увеличивается в 2 раза. 1. Зависимость от рН 2. Зависимость от температуры Свойства ферментов

22 слайд

Описание слайда:

Специфичность действия определяется структурой активного центра фермента и заключается в том, что каждый фермент катализирует превращение одного субстрата или группы субстратов, сходных по своей структуре. 3. Высокая специфичность действия Свойства ферментов

23 слайд

Описание слайда:

Свойства ферментов Различают несколько видов специфичности. Стереохимическая субстратная специфичность - фермент катализирует превращение только одного стереоизомера субстрата. Например, фумаратгидратаза катализирует присоединение молекулы воды к кратной связи фумаровой кислоты, но не к ее стереоизомеру - малеиновой кислоте. Абсолютная субстратная специфичность - фермент катализирует превращение только одного субстрата. Например, уреаза катализирует гидролиз только мочевины. Групповая субстратная специфичность - фермент катализирует превращение группы субстратов сходной химической структуры. Например, алкогольдегидрогеназа катализирует превращение этанола и других алифатических спиртов, но с разной скоростью.

24 слайд

Описание слайда:

Свойства ферментов 4. Способностью к регуляции Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов. К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+ и Со2+, а из анионов - Сl-. Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в других - способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию.

25 слайд

Описание слайда:

Ингибиторы тормозят действие ферментов. Ингибиторами могут быть как эндогенные, так и экзогенные вещества. Механизмы ингибирующего действия различных химических соединений разнообразны.

26 слайд

Описание слайда:

Ферменты, участвующие в синтезе белков, нуклеиновых кислот и ферменты энергетического обмена присутствуют во всех клетках организма. Но клетки, которые выполняют специальные функции содержат и специальные ферменты. Так клетки островков Лангерганса в поджелудочной железе содержат ферменты, катализирующие синтез гормонов инсулина и глюкагона. Ферменты, свойственные только клеткам определенных органов называют органоспецифическими: аргиназа и урокиназа - печень, кислая фосфатаза- простата. По изменению концентрации таких ферментов в крови судят о наличии патологий в данных органах. В клетке отдельные ферменты распределены по всей цитоплазме, другие встроены в мембраны митохондрий и эндоплазматического ретикулума, такие ферменты образуют компартменты, в которых происходят определенные, тесно связанные между собой этапы метаболизма. Многие ферменты образуются в клетках и секретируются в анатомические полости в неактивном состоянии - это проферменты. Существуют также изоферменты - ферменты, отличающиеся по молекулярной структуре, но выполняющие одинаковую функцию. Распределение ферментов в организме

27 слайд

Описание слайда:

Ферменты получили широкое применение в легкой, пищевой и химической промышленности, а также в медицинской практике. В пищевой промышленности ферменты используют при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, копченостей. В животноводстве ферменты используют при приготовлении кормов. Ферменты используют при изготовлении фотоматериалов. Ферменты используют при обработке овса и конопли. Ферменты используют для смягчения кожи в кожевенной промышленности. Ферменты входят в состав стиральных порошков, зубных паст. В медицине ферменты имеют диагностическое значение – определение отдельных ферментов в клетке помогает распознаванию природы заболевания (например вирусный гепатит – по активности фермента в плазме крови) их используют для замещения недостающего фермента в организме. Применение ферментов

28 слайд

Описание слайда:

Тесты «Ферменты» 1. Ферменты являются: А) регуляторами; Б) катализаторами; В) активаторами субстратов; Г) переносчиками веществ через мембрану; Д) медиаторами нервного импульса. 2. Ферменты могут состоять только из: А) белка; Б) белка и небелковой части; В) нуклеотидов; Г) низкомолекулярных азотсодержащих органических веществ; Д) липидов и углеводов. 3. Кофермент – это: А) легкоотделяющаяся белковая часть сложного фермента; Б) неотделяющаяся небелковая часть сложного фермента; В) белковая часть сложного фермента; Г) небелковая часть простого фермента; Д) непрочносвязанная небелковая часть сложного фермента. Закрепление нового материала

29 слайд

Описание слайда:

4.Простетическая группа – это: А) белковая часть сложного фермента; Б) стабилизатор структуры фермента; В) активатор сложного фермента; Г) прочносвязанная с ферментом небелковая часть; Д) часть фермента, образующая каталитический центр. 5. Как называется небелковая часть сложного фермента, отвечающая за катализ? А) Кофермент; Б) Апофермент. 6. К какому классу относятся ферменты, катализирующие реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков с одной молекулы на другую? А) Гидролазы; Б) Трансферазы; В) Оксидоредуктазы; Г) Изомеразы.

31 слайд

Описание слайда:

Домашнее задание 1.Творческое задание: подготовить презентацию. 2. Реферат по теме «Области применения ферментов»

Ферменты

Выполнила: Манджиева Эркена
Студентка группы ДэБ(бак)1-1

Что такое ферменты?

История открытия ферментов

Роль ферментов в организме

Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ и в реализации генетической информации. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря им.
Ферменты - это «рабочая сила», которая выстраивает ваш организм подобно тому, как строители строят дома. У вас могут быть все необходимые строительные материалы, но чтобы построить дом, вам будут нужны рабочие, которыми они и являются.

Где наш организм берёт ферменты?

Определённый ферментный потенциал мы наследуем при рождении. Этот ограниченный запас рассчитан на всю жизнь. Чем быстрее вы израсходуете энергию ферментов, тем быстрее вы «выдохнетесь». Вы живёте так долго, пока ваш организм обладает факторами ферментной активности, из которых он производит новые ферменты. Когда вы достигаете такого момента, когда ваш организм больше не способен производить ферменты, ваша жизнь заканчивается.
Для людей основным источником «дополнительных» ферментов является пища. Она должна содержать их «определенный набор». Если ферменты присутствуют в еде, то они сами осуществляют значительную часть работ по перевариванию пищи. Но если вы едите пищу, прошедшую термическую обработку, лишённую ферментов, организм вынужден сам производить ферменты для переваривания. Это намного уменьшает ограниченный ферментный потенциал.

Так что, если вы едите что-то вареное, а мясо всегда подвергаете тепловой или иной обработке, то обязательно ешьте вместе с вареным продуктом в 3 раза больше сырых овощей.

Ферменты постоянно работают в организме: без них не совершается ни один процесс. Они расщепляют пищу на клеточном уровне, создают из белков мышцы, выделяют из легких углекислый газ, поддерживают работу иммунной системы в ее борьбе с инфекцией, повышают уровень выносливости организма, помогают пищеварительной системе правильно функционировать. Кроме всего перечисленного, ферменты:
- уничтожают и выводят из организма различные жиры;
- предупреждают хроническое течение болезни;
- сохраняют нам молодость и помогают хорошо выглядеть;
- усиливают энергию и выносливость;
- препятствуют гормональному дисбалансу в организме.

Каталитические свойства ферментов

Слайд №10

Условия действия ферментов

Слайд №11

Слайд №12

Химическая природа ферментов

Все ферменты - это белки с молекулярной массой от 15 000 до нескольких миллионов Да. Все ферменты - белки, но не все белки - ферменты. По химическому строению их различают на простые и сложные (имеют небелковую часть или простетическую группу).
Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

Слайд №13

В процессе катализа реакции в контакт с субстратом вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который называется активным центром. Эта зона молекулы не состоит из последовательности аминокислот, а формируется при скручивании белковой молекулы в третичную структуру. Отдельные участки аминокислот сближаются между собой, образуя определенную конфигурацию активного центра.
Помимо активного центра ряд ферментов снабжен регуляторным (аллостерическим) центром. С этой зоной фермента взаимодействуют вещества, влияющие на его каталитическую активность.

Слайд №14

Размеры ферментов и их строение

Молекулярная масса ферментов, как и всех остальных белков, лежит в пределах 10 тыс. - 1 млн. (но может быть и больше). Они могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей и могут быть представлены сложными белками. В состав последних наряду с белковым компонентом (апоферментом) входят низкомолекулярные соединения - коферменты (кофакторы, коэнзимы), в том числе ионы металлов, нуклеотиды, витамины и их производные. Некоторые ферменты образуются в форме неактивных предшественников (проферментов) и становятся активными после тех или иных изменений в структуре молекулы, например, после отщепления от нее небольшого фрагмента.
Многие ферменты образуют так называемые ферментные комплексы. Такие комплексы, например, встроены в мембраны клеток или клеточных органелл и участвуют в транспорте веществ.Причиной другого наследственного заболевания - фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин.

Определение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.

Слайд №17

Использование ферментов человеком

Слайд 2

Функции белков

Строительная Каталитическая, или ферментативная

Слайд 3

Защитная

Двигательная Транспортная

Слайд 4

Регуляторная - гормоны Инсулин – регулирует содержание глюкозы в крови Энергетическая(1г белка- 17,6 кДж)

Слайд 5

ВОПРОСЫ:

Каково происхождение слова «фермент» ? Кем впервые были открыты ферменты? Какимиособенностямиобладают ферменты? Свойства ферментов? Классификация ферментов. Каков принцип действия ферментов? Практическое значение ферментов. Исследование фермента - каталазы

Слайд 6

История открытия

Русский физиолог И.П.Павлов назвал ферменты «Носителями жизни». Объясните справедливость этих слов. Впервые ферменты были открыты русским химиком К.С.Кирхгофом в 1814 году.

Слайд 7

От латинского«ферментум»- закваска.

специальные белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Через их посредство реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах.

Слайд 8

Они значительно эффективнее (в 1014 – 1015 раз) небиологических катализаторов. Высокая специфичность их действия. Особенности ферментов: Ферменты не капризны, однако каждая ферментативная реакция наиболее быстро протекает при строго определенном значении PH и t° C

Слайд 9

3.Ферменты – белки, при кипячении разрушаются и теряют свои ферментативные свойства.

1. Ферменты – катализаторы и поэтому могут ускорять определенные процессы. 2. Ферменты действуют на определенные субстраты (вещества). Свойства ферментов

Слайд 10

Свойства пищеварительных ферментов

Ферменты слюны действуют на сложные углеводы, они превращают крахмал в глюкозу: крахмал нерастворим,он не может всасываться в кровь, а глюкоза может. Ферменты ротовой полости действуют в слабощелочной или нейтральной среде, ферменты желудка – в кислой, кишечные ферменты – в слабощелочной среде. Ферменты слюны действуют на крахмал, ферменты желудочного сока – на белки, ферменты кишечного сока – на белки, жиры, углеводы. Они расщепляют эти вещества до продуктов, способных всосаться в кровь или лимфу.

Слайд 11

Ферменты

Простые. Сложные Белковый компонент + небелковая часть кофермент Белковый компонент

Слайд 12

Принцип действия ферментов

Фермент и субстрат должны подходить друг к другу«как ключ к замку» Субстрат- вещество на которое действует фермент

Слайд 13

Образование комплекса фермент - субстрат

Слайд 14

Практическое применение

Слайд 15

Протеазы(расщепляют белки) Папаин.

Слайд 16

Фицин

Смывание желатина с использованной пленки для того, чтобы извлечь находящееся в нем серебро Трипсин Пищевая - производство продуктов для детского питания Ренин Сыроварение - свертывание молока (получение сгустка казеина)

Слайд 17

Пепсин

Каталаза

Слайд 18

Бактериальные протеазы

Слайд 19

2 часть – исследование « Фермент - каталаза»

Цель: Выяснить содержание и роль ферментов в клетках. Сравнить активность фермента в живых и мертвых тканях растений и животных. Обосновать значение фермента каталазы в клетках растений и животных.

Слайд 20

Оборудование:

Свежий 3% раствор пероксида водорода, чашка Петри, пинцет, ткани растений (кусочки сырого и вареного картофеля) и животных(кусочки сырой и вареной печени), речной песок,ступка, пестик.

Слайд 21

Ход работы

Теоретическая часть. Одна из важнейших функций белков – каталитическая. Биологический катализатор (фермент) ускоряет все биохимические процессы в организме. Вещество, на которое воздействует фермент называется субстратом. Структура молекулы фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу, этим объясняется специфичность действия ферментов. Каталитическая функция белка связана с его третичной структурой. Каталитической активностью обладает лишь определенный участок молекулы фермента называемый активным центром. Под влиянием различных факторов изменяется структура молекулы белка, ее конфигурация и фермент могут терять свою активность. Примером влияния на биохимическом процессе в организме является фермент каталаза.

Слайд 22

Ферменты содержатся в каждой животной и растительной клетках

Большая часть ферментов связана с определенными клеточными структурами (ядро, цитоплазма, пластиды, лизосомы и т. д.), где и осуществляется их функция. Каталаза содержится в микротельцах (пероксисомах). Эти тельца имеют овальную форму, зернистую структуру, находятся в цитоплазме. Пероксисомы имеют размеры 0,3–1,5 мкми содержат внутри кристаллические ферменты

Слайд 23

Фермент каталаза катализирует расщепление пероксида водорода (Н2О2) с образованием молекул воды и кислорода.

Расщепляя Н2О2, каталаза играет защитную роль. Она обезвреживает ядовитое вещество (пероксид водорода), которое непрерывно образуется в клетке в процессе жизнедеятельности. Активность фермента очень высока: при 0 °С – 1 молекула катализатора разлагает за 1 секунду до 40 000 молекул Н2О2.

Слайд 24

1.Приготовьте пять чашек Петри и пронумеруйте их

1 – речной песок 2. Поместите: 2 – сырая печень 3 – вареная печень 4 – сырой картофель 5 – вареный картофель Практическая часть:

Слайд 25

3.Капнуть на каждую пробу 1–2 капли пероксида водорода. Пронаблюдать что происходит

4. Сравнить активность вареной и сырой растительной и животной тканей. 5. Представьте результаты исследования, согласно пунктам: - ответьте на вопросы? - практическую часть оформите в виде таблицы №1.

Слайд 26

1. Что такое ферменты? Перечислите свойства ферментов. 2. В чем выражается специфичность ферментов?3. Что лежит в основе механизма взаимодействия субстрата и фермента? 4. Какова роль фермента каталазы в клетках?5.Чем обусловлено расщепление пероксида водорода в пробирках с кусочками сырой печени, сырого картофеля. 6.Какие уровни организации молекулы белка-фермента каталазы разрушаются при варке картофеля и печени в опыте и разрыв каких молекулярных связей привел к денатурации этого белка? 7.Почему расщепление пероксида водорода в пробирках с кусочками вареного картофеля и печени, а также в пробирке с песком не наблюдалось?

Слайд 27

Таблица 1 Результаты исследования

Слайд 28

Сказ о дележе наследства

Умирал старый араб. Все его богатство состояло из 17 прекрасных белых верблюдов. Он собрал своих сыновей и объявил им свою последнюю волю: «Мой старший сын, опора семьи, должен получить после моей смерти половину верблюдов. Среднему сыну я завещаю треть всех верблюдов. Но и мой младший, любимый сын должен получить свою долю - одну девятую часть стада». Сказав это, старый араб умер. Похоронив отца, три брата стали делить верблюдов. Но исполнить волю отца они не смогли: невозможно было разделить 17 верблюдов ни пополам, ни на три части, ни на девять частей. Но тут через пустыню проходил дервиш. Бедный, как все ученые, он вел с собой черного облезлого верблюда, нагруженного книгами. Братья обратились к нему за помощью. И дервиш сказал: «Выполнить волю вашего отца очень просто. Я дарю вам моего верблюда, а вы попробуйте разделить наследство». У братьев оказалось 18 верблюдов, и все разрешилось. Старший сын получил половину верблюдов – 9, средний – треть стада – 6 и младший сын получил свою долю – двух верблюдов. Но 9, 6 и 2 дают 17, и после дележа оказался лишний верблюд - старый облезлый верблюд ученого. И дервиш сказал: «Отдайте мне назад моего верблюда за то, что я помог разделить вам наследство, а то мне придется самому тащить книги через пустыню». Вот этот черный верблюд и подобен ферменту. Он сделал возможным такой процесс, который без него был бы немыслим, а сам остался без изменений. Это действительно основное свойство ферментов, да и вообще всякого катализатора. Ферменты – это прежде всего катализаторы.

Посмотреть все слайды